Priony – zagrożenia i choroby związane z tymi nieprawidłowymi białkami
Z artykułu dowiesz się:
- Priony - czym są?
- Budowa i właściwości prionów
- Jak działają priony?
- Choroby związane z prionami
- W jaki sposób można zarazić się prionami?
- Zagrożenia związane z prionami
- Diagnostyka i leczenie chorób prionowych
- Jak zmniejszyć ryzyko zakażeń prionami?
Sprawdź też:
Data publikacji: 2024-11-26
Data aktualizacji: 2024-11-26
Co to są priony?
Priony to nieprawidłowo sfałdowane białka, które mogą wywoływać śmiertelne choroby neurodegeneracyjne, takie jak choroba Creutzfeldta-Jakoba. Choroby prionowe są rzadkie, ale zawsze prowadzą do poważnych uszkodzeń mózgu i ostatecznie do śmierci. Brak skutecznych metod leczenia sprawia, że badania nad prionami są kluczowe dla zrozumienia tych chorób. Edukacja na temat prionów jest istotna, aby zminimalizować ryzyko zakażenia.
Priony są to niewłaściwie ukształtowane białka, które naturalnie występują w organizmach. Nie posiadają materiału genetycznego takiego jak DNA czy RNA tak jak w przypadku wirusów i bakterii. Priony po raz pierwszy zostały zidentyfikowane w latach 80. XX wieku przez Stanleya Prusinera, który za swoje odkrycie otrzymał Nagrodę Nobla w dziedzinie medycyny w 1997 roku. Podstawową cechą prionów jest ich zdolność do zmieniania struktury innych, zdrowych białek. Jest to niebezpieczny proces, który może doprowadzić do rozprzestrzeniania się większej ilości nieprawidłowych białek.
Budowa i właściwości prionów
Priony są sialoglikoproteinami, czyli cząsteczkami białkowymi, do których przyłączona jest reszta cukrowa i kwas sialowy. Priony są formami białek, które naturalnie występują w organizmach ssaków, w tym u ludzi. Białko prionowe jest kodowane przez gen PRNP, który znajduje się na chromosomie 20 u człowieka. Zmiany konformacji białka prawidłowe priony komórkowe (PrPc) mogą przekształcać się w priony patologiczne (PrPsc), które stanowią czynnik infekcyjny i chorobotwórczy. Specyficzna budowa prionów oraz zdolność do zmieniania struktury innych białek w organizmie sprawiają, że są one przedmiotem intensywnych badań naukowych.
Prawidłowe priony komórkowe PrPc, są białkami, które są odpowiedzialne za:
Prawidłowe priony komórkowe PrPc, są białkami, które są odpowiedzialne za:
- Odpowiedni cykl okołodobowy związany z dobrym snem;
- przekazywanie sygnałów na powierzchni komórki;
- odpowiedni poziom miedzi w komórkach nerwowych;
- komórkowe mechanizmy antyoksydacyjne.
Jak działają priony?
Mechanizm działania prionów wygląda następująco. Kiedy dochodzi do powiązania prawidłowych białek prionowych (PrPc) z patologiczną formą białka prionowego, czyli (PrPsc) zmieniając strukturę prawidłowych białek w kolejne priony. W efekcie powoduje to kumulację nieprawidłowych białek głównie w mózgu. Duża ilość nagromadzonego białka (PrPsc) powoduje tworzenie się charakterystycznych złogów białkowych i gąbczastej degeneracji mózgu, co skutkuje objawami neurologicznymi. Proces ten jest nieodwracalny, a obecnie nie istnieją skuteczne metody leczenia chorób prionowych.
Choroby związane z prionami
Choroby prionowe u ludzi
Choroby spowodowane przez priony są neurodegeneracyjnymi schorzeniami występującymi u ludzi i wielu gatunków zwierząt. Mimo że choroby te występują rzadko, nadal stanowią istotne zagrożenie. Chorobami wywołanymi przez priony są:
Choroba Creutzfeldta-Jakoba (CJD). Jest to jedna z najczęściej występujących chorób prionowych u ludzi. Jej przyczyną jest akumulacja patologicznego białka prionu (scrapie, PrPSc) w ośrodkowym układzie nerwowym. Choroba reutzfeldta-Jakoba ma kilka odmian w tym postać sporadyczną, dziedziczną i jatrogenną. Jej głównymi objawami są:
- Szybko postępująca demencja;
- postępujące otępienie;
- zaburzenia mowy i wzroku;
- zaburzenia ruchu;
- zaburzeń równowagi;
- ataksja;
- niedowład kończyn;
- uszkodzenia mózgu;
- bezpośrednią przyczyną zgonu jest najczęściej odoskrzelowe zapalenie płuc.
Okres inkubacji choroby wynosi zazwyczaj od kilku do kilkunastu lat, a zgon następuje najczęściej od kilku do kilkunastu miesięcy od wystąpienia pierwszych objawów klinicznych. Trudności w przyżyciowym rozpoznawaniu choroby Creutzfeldta-Jakoba wynikają z braku swoistego markera umożliwiającego pewną identyfikację czynnika infekcyjnego oraz nie zawsze charakterystycznego obrazu klinicznego wymagającego różnicowania z innymi chorobami o charakterze otępiennym. Aktualnie jedyną pewną metodą rozpoznania jest przeprowadzenie badania neuropatologicznego.
Śmiertelna bezsenność rodzinna (FFI) - jest to rzadka choroba prionowa uwarunkowana genetycznie. Powoduje bezsenność prowadzącą do zaburzeń neurologicznych i śmierci. Charakterystycznym objawem jest niezdolność do osiągnięcia głębokiego snu, co prowadzi do wyniszczenia organizmu. Choroba jest dziedziczona w sposób autosomalny dominujący, spowodowana mutacją w genie PRNP, znajdującym się na chromosomie 20.
Choroba ma szybki przebieg. Objawy choroby to głównie:
Śmiertelna bezsenność rodzinna (FFI) - jest to rzadka choroba prionowa uwarunkowana genetycznie. Powoduje bezsenność prowadzącą do zaburzeń neurologicznych i śmierci. Charakterystycznym objawem jest niezdolność do osiągnięcia głębokiego snu, co prowadzi do wyniszczenia organizmu. Choroba jest dziedziczona w sposób autosomalny dominujący, spowodowana mutacją w genie PRNP, znajdującym się na chromosomie 20.
Choroba ma szybki przebieg. Objawy choroby to głównie:
- Bezsenność pogłębiającą się w czasie;
- realistyczne sny;
W przebiegu śmiertelnej bezsenności rodzinnej występują również zaburzenia autonomiczne, jak:
- Nadmierna potliwość;
- tachykardia;
- hiperwentylacja;
- hipertermia;
- nadciśnienie tętnicze;
- pojawiają się objawy piramidowe i móżdżkowe, mioklonie i otępienie.
Choroba zwykle prowadzi do śmierci w ciągu kilku miesięcy do kilku lat od wystąpienia pierwszych objawów.
Kuru — to historyczna choroba prionowa, który była związana z rytuałami kanibalistycznymi plemion Fore w Papui-Nowej Gwinei. Choroba atakowała głównie kobiety, dzieci obu płci rzadziej dorosłych mężczyzn. Kuru w języku plemion Fore znaczy „trząść się” i opisuje jeden z objawów chorobowych.
Innymi objawami choroby prionowej były:
- Niedowład kończyn;
- zanik zdolności artykulacji;
- postępujące wyniszczenie.
Śmierć następowała w ciągu 3 miesięcy do roku od wystąpienia pierwszych objawów.
Choroba występowała jeszcze w latach 50 - tych. Zaczęła zanikać wraz z zaprzestaniem rytualnych kanibalistycznych praktyk pogrzebowych. Badania epidemiologiczne wykazały, że wśród tych plemion panował zwyczaj otwierania czaszki zmarłego członka rodziny i spożywania zawartości w akcie rytualnego kanibalizmu. Przygotowania ceremonii dokonywały kobiety, zwykle z kręcącymi się przy nich dziećmi i w ten sposób dochodziło do zakażeń członków rodziny zmarłego poprzez usta, oczy, nos, skaleczenia skóry. Stwierdzono, że wyciągi z mózgu osób zmarłych na kuru wstrzyknięte zwierzętom (małpy, norki, fretki) powodowały również wystąpienie podobnych objawów chorobowych.
Choroba występowała jeszcze w latach 50 - tych. Zaczęła zanikać wraz z zaprzestaniem rytualnych kanibalistycznych praktyk pogrzebowych. Badania epidemiologiczne wykazały, że wśród tych plemion panował zwyczaj otwierania czaszki zmarłego członka rodziny i spożywania zawartości w akcie rytualnego kanibalizmu. Przygotowania ceremonii dokonywały kobiety, zwykle z kręcącymi się przy nich dziećmi i w ten sposób dochodziło do zakażeń członków rodziny zmarłego poprzez usta, oczy, nos, skaleczenia skóry. Stwierdzono, że wyciągi z mózgu osób zmarłych na kuru wstrzyknięte zwierzętom (małpy, norki, fretki) powodowały również wystąpienie podobnych objawów chorobowych.
Wariant choroby Creutzfeldta-Jakoba (vCJD)
Związana z konsumpcją mięsa zakażonego prionami bydła (choroba szalonych krów). Wariant ten cechuje się młodszym wiekiem zachorowania i innymi objawami neurologicznymi niż klasyczna postać CJD. Wariant związany z przeniesieniem choroby wściekłych krów na człowieka.
Związana z konsumpcją mięsa zakażonego prionami bydła (choroba szalonych krów). Wariant ten cechuje się młodszym wiekiem zachorowania i innymi objawami neurologicznymi niż klasyczna postać CJD. Wariant związany z przeniesieniem choroby wściekłych krów na człowieka.
W jaki sposób można zarazić się prionami?
Chociaż choroba występuje rzadko, do zakażenia prionami może dojść na kilka sposobów np. poprzez:
1. Spożycie skażonej żywności takie jak:
- Mięso z mózgu, rdzenia kręgowego lub innych organów wewnętrznych zwierząt chorych na BSE;
- produkty pochodne takie jak żelatyna czy tłuszcz.
2. Kontakt z materiałem zakaźnym.
- Zakażenie prionami może nastąpić poprzez kontakt z tkankami lub płynami ustrojowymi osoby, lub zwierzęcia zakażonego prionami np.
- przeszczepy tkanek, np. rogówki, opony twardej lub przeszczepione hormony wzrostu pochodzące od dawców zakażonych prionami;
- operacje neurochirurgiczne lub inne zabiegi wykonywane przy użyciu sprzętu, który miał kontakt z materiałem zakaźnym i nie został odpowiednio wysterylizowany.
3. Dziedziczenie mutacji genetycznych
Niektóre choroby prionowe są spowodowane poprzez mutacje w genie PRNP.
Przykłady chorób dziedzicznych:
- Śmiertelna bezsenność rodzinna (FFI);
- dziedziczna postać choroby Creutzfeldta-Jakoba (CJD).
4. Zakażenie przez środowisko
Priony mogą przetrwać w środowisku przez długi czas, szczególnie w glebie, wodzie lub na powierzchniach zanieczyszczonych materiałem zakaźnym. Ten sposób przenoszenia dotyczy głównie zwierząt, takich jak jelenie czy łosie zakażone przewlekłą wyniszczającą chorobą (CWD).
Człowiek może zarazić się poprzez:
Człowiek może zarazić się poprzez:
- Kontakt z glebą lub narzędziami skażonymi prionami;
- spożycie mięsa dzikich zwierząt zakażonych prionami (np. jeleniowatych zarażonych CWD).
Zagrożenia związane z prionami
Priony stanowią poważne zagrożenie dla zdrowia ludzi i zwierząt z kilku powodów:
1. Są bardzo odporne na wysoką temperaturę oraz standardowe metody dezynfekcji, promieniowanie UV, a nawet na działanie wielu substancji chemicznych, co powoduje, że są trudne do zniszczenia.
2. Priony mogą być przekazywane w wyniku spożycia skażonego mięsa, przeszczepów tkanek czy kontaktu z zanieczyszczonym sprzętem medycznym. Ich zdolność do samopowielania sprawia, że raz wprowadzone do organizmu mogą szybko prowadzić do rozwoju choroby.
3. Choroby prionowe mogą rozwijać się przez wiele lat, zanim pojawią się pierwsze objawy. W przypadku niektórych chorób okres inkubacji może trwać nawet kilka dekad, co utrudnia identyfikację źródła zakażenia.
1. Są bardzo odporne na wysoką temperaturę oraz standardowe metody dezynfekcji, promieniowanie UV, a nawet na działanie wielu substancji chemicznych, co powoduje, że są trudne do zniszczenia.
2. Priony mogą być przekazywane w wyniku spożycia skażonego mięsa, przeszczepów tkanek czy kontaktu z zanieczyszczonym sprzętem medycznym. Ich zdolność do samopowielania sprawia, że raz wprowadzone do organizmu mogą szybko prowadzić do rozwoju choroby.
3. Choroby prionowe mogą rozwijać się przez wiele lat, zanim pojawią się pierwsze objawy. W przypadku niektórych chorób okres inkubacji może trwać nawet kilka dekad, co utrudnia identyfikację źródła zakażenia.
Diagnostyka i leczenie chorób prionowych
Diagnostyka opiera się głównie na wykonaniu:
- Badań laboratoryjnych;
- biopsji mózgu (inwazyjnej metodzie diagnostycznej pozwalającej na postawienie rozpoznania histopatologicznego zmiany w ośrodkowym układzie nerwowym);
- analizy płynu mózgowo-rdzeniowego;
- w ostatnich latach rozwijane są również metody detekcji prionów w próbkach krwi lub tkanek.
Metody leczenia chorób prionowych:
Nie ma dedykowanego leczenia chorób prionowych. Terapia polega głównie na łagodzeniu objawów choroby.
Jak zmniejszyć ryzyko zakażeń prionami?
W celu zmniejszenia ryzyka zakażenia stosowane są środki zapobiegawcze takie jak:
- Kontrola jakości mięsa i produktów odzwierzęcych;
- wycofywanie z użycia materiałów wysokiego ryzyka, takich jak mózg czy rdzeń kręgowy zakażonych zwierząt;
- sterylizacja sprzętu medycznego przy użyciu zaawansowanych metod eliminujących priony;
- edukacja społeczeństwa na temat chorób prionowych i ich ryzyka.
Podsumowanie
Priony są jednym z najbardziej niebezpiecznych i tajemniczych czynników zakaźnych. Zrozumienie mechanizmów działania prionów może otworzyć drogę do opracowania nowych terapii oraz lepszego zapobiegania ich rozprzestrzenianiu.
Bibliografia:
1. Deptuła W., Pawlikowska, M. (1999). Priony i ich znaczenie u zwierząt i ludzi. Priony i ich znaczenie u zwierząt i ludzi. Medycyna Wet. Vol. 55, s. 711-717.
2. Kazula A., & Kazula, E. (2009). Choroby prionowe – charakterystyka, diagnostyka i terapia chorób prionowych. Farm. Pol. Vol. 65, Nr 8, s. 594-604.
3. Zużewicz M. A. (2001). Priony – zagrożenia biologiczne spuścizną byłego tysiąclecia. Bezpieczeństwo Pracy: nauka i praktyka. Vol. 6, s. 11-13.
4. Adamskiewicz B., Fornalska Z., Skłodowski P., Liberski P.P. (2006) Choroby wywołane przez priony. Aktualn Neurol. Vol. 6 Nr 1, s. 54-57.
1. Deptuła W., Pawlikowska, M. (1999). Priony i ich znaczenie u zwierząt i ludzi. Priony i ich znaczenie u zwierząt i ludzi. Medycyna Wet. Vol. 55, s. 711-717.
2. Kazula A., & Kazula, E. (2009). Choroby prionowe – charakterystyka, diagnostyka i terapia chorób prionowych. Farm. Pol. Vol. 65, Nr 8, s. 594-604.
3. Zużewicz M. A. (2001). Priony – zagrożenia biologiczne spuścizną byłego tysiąclecia. Bezpieczeństwo Pracy: nauka i praktyka. Vol. 6, s. 11-13.
4. Adamskiewicz B., Fornalska Z., Skłodowski P., Liberski P.P. (2006) Choroby wywołane przez priony. Aktualn Neurol. Vol. 6 Nr 1, s. 54-57.
Autor merytoryczny: Karolina Pasterz, specjalista portalu Zdrowegeny.pl
To badanie będzie pomocne:
Choroby neurodegeneracyjne - 190 genów, met. NGS
Cena online:
3989.00 zł
Technologia badania:Sekwencjonowanie Nowej Generacji
Czas oczekiwania na wynik:do 12 tygodni od otrzymania próbki przez laboratorium
